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Enlaces covalentes

Un soporte insoluble en agua puede unirse covalentemente a la enzima por medio de los grupos laterales reactivos de residuos de aminoácidos (por ejemplo, grupos amino, hidroxil, tiol o fenólicos) que no están asociados con el sitio activo de la enzima o con el sitio de enlace del sustrato. Bajo condiciones normales, los enlaces covalentes son estables y no ocurre el desprendimiento de la enzima si la concentración de sustrato o la fuerza iónica cambia durante la reacción. Este tipo de reacciones es frecuentemente complicado y se lleva a cabo bajo condiciones relativamente exigentes en comparación con las de los métodos de adsorción física. El enlace covalente puede alterar la conformación y el sitio activo de la enzima, lo que ocasiona una pérdida significativa de la actividad o la selectividad de la misma.