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Cinética de los biocatalizadores inmovilizados

La velocidad de reacción catalizada por una enzima soluble puede describirse generalmente por una ecuación cinética del tipo Michaelis – Menten. El mecanismo más simple para tales reacciones asume que la formación reversible de un complejo enzima – sustrato (ES), que se descompone irreversiblemente en un producto (P) y una enzima libre (E):

 
 
 

La ecuación de Michaelis – Menten es:

 

Donde, rS es la velocidad de reacción del sustrato, VM es la máxima velocidad de reacción, KM es la constante de Michaelis y cS es la concentración del sustrato. La velocidad de reacción es función de la concentración del sustrato y de la enzima, pH, temperatura, composición del solvente y fuerza iónica.

El mecanismo de reacción correspondiente para una enzima inmovilizada es más complicado debido a:

La velocidad de reacción se controla mediante parámetros adicionales que resultan de la inmovilización, como por ejemplo, cambios conformacionales, cambios químicos, efectos particionales y efectos difusionales (esto es, transferencia de masa interna y externa).

La resistencia a la transferencia de masa se debe considerar en las mediciones cinéticas o cuando se modelan procesos con biocatalizadores inmovilizados. La ecuación de Michaelis – Menten se puede adaptar el factor de efectividad h:

 

O en su forma linealizada:

 

Donde, cSA es la concentración del sustrato en la superficie.

Ya que, tanto la concentración de sustrato en la superficie y el factor de efectividad pueden variar con la concentración del sustrato en el seno cS la linealización de Lineaweaver – Burk y otras formas de linealización de la ecuación de Michaelis – Menten ya no se aplican. En la figura 1 se puede observar que la influencia de la transferencia de masa disminuye a elevadas concentraciones del sustrato y desaparece completamente cuando esta concentración es infinita. El factor de efectividad cambia con la concentración del sustrato en el seno, alcanzando su valor más bajo h (0) cuando cSA = 0.

Figura 1.