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Modelo de inhibición no competitiva

En el caso de inhibición no competitiva, la enzima se une en sitios activos diferentes con el sustrato y el inhibidor. Frecuentemente el inhibidor se une con la enzima en un sitio esencial para su función. Las reacciones más importantes del modelo en consideración son

1.

2.

3.

4.

Donde, S, E, ES, I, EI, EIS; representan el sustrato, la enzima, el complejo enzima – sustrato, el inhibidor, el complejo enzima – inhibidor y el complejo enzima – inhibidor – sustrato, respectivamente. Se supone que la presencia de sustrato o de inhibidor en el entorno de la enzima no interfiere la unión del sustrato o del inhibidor con la enzima. Por consiguiente, las constantes de disociación, KS y KI, de los respectivos complejos binarios (ecuaciones 1 y 2) son idénticas a las constantes, KS y KI, de las reacciones 3 y 4.

la ecuación de balance de materia de la enzima, es

5.

Donde, cE0, cE, cES, cEI, cEIS son las concentraciones inicial de la enzima, de enzima libre, de enzima en el complejo enzima – sustrato, de enzima en el complejo enzima – inhibidor, y de enzima en el complejo enzima – inhibidor – sustrato, respectivamente. En condiciones estables la ecuación de la velocidad de la reacción es

6.

Donde

7.

Donde, VMNC es la máxima velocidad de la reacción. La inhibición no competitiva disminuye la velocidad máxima, VM, por el factor (1 + cI/KI) sin afectar el valor de la constante aparente de Michaelis.